ПРОТИПУХЛИННИЙ ІМУНОГЕННИЙ ПОТЕНЦІАЛ ОНКОЛІТИЧНИХ ПЕПТИДІВ: ОСТАННІ ДОСЯГНЕННЯ ТА НОВІ ПЕРСПЕКТИВИ
DOI:
https://doi.org/10.15407/exp-oncology.2024.01.003Ключові слова:
онколітичні пептиди; імуногенна загибель клітин; протипухлинний імунітет; молекулярний фотоперемикачАнотація
Онколітичні пептиди отримують із природних захисних пептидів хазяїна/антимікробних пептидів, які виробляються в різноманітних формах життя. За останні два десятиліття ці пептиди широко досліджувалися як в експериментальних, так і клінічних умовах. Очікувалося, що вони діятимуть переважно на пухлинні клітини, а також спровокують імуногенну загибель цих клітин. Їхня здатність ремоделювати та потенціювати протипухлинний імунітет у мікрооточенні пухлини довгий час ігнорувалась. Незважаючи на багатообіцяльні результати, клінічному застосуванню онколітичних пептидів все ще перешкоджає їхня незадовільна біоактивність і токсичність для нормальних клітин. Для забезпечення більш безпечної терапії розробляються різні підходи. Ідея української дослідницької групи полягала в тому, щоб оснастити молекули пептидів «молекулярним фотоперемикачем» — діарилетеновим фрагментом, здатним до фотоізомеризації, що дозволяє локалізовану фотоактивацію пептидів у пухлинах, зменшуючи побічні ефекти на нормальні клітини. Такі онколітичні пептиди, які можуть індукувати загибель ракових клітин, опосередковану лізисом мембран, і наступні протипухлинні імунні відповіді в поєднанні з низькою токсичністю для нормальних клітин, забезпечили нову парадигму терапії раку. Цей огляд містить аналіз механізмів дії онколітичних пептидів на протипухлинний імунітет, висвітлює потенційні проблеми та напрями застосування онколітичних пептидів в імунотерапії раку. Ми підсумовуємо поточний стан досліджень в області імунотерапії пухлин на основі пептидів у поєднанні з іншими методами лікування, включаючи інгібітори імунних контрольних точок, хіміотерапію і таргетну терапію.
Посилання
Tang T, Huang X, Zhang G, Liang T. Oncolytic immunotherapy: multiple mechanisms of oncolytic peptides to confer anticancer immunity. J Immunother Cancer. 2022;10:e005065. https://doi.org/10.1136/jitc-2022-005065
Newman DJ. Cragg MG. Natural products as sources of new drugs over the nearly four decades from 01/1981 to 09/2019. J Nat Prod. 2020;83:770-803. https://doi.org/10.1021 /acs.jnatprod.9b01285
Zhang Y, Liu C, Wu C, Song L. Natural peptides for immunological regulation in cancer therapy:
Mechanism, facts and perspectives. Biomed Pharmacother. 2023;159:114257. https://doi.org/10.1016/j.biopha.2023.114257
Liu H, Shen W, Liu W, et al. From oncolytic peptides to oncolytic polymers: A new paradigm for oncotherapy. Bioact Mater. 2024;31:206-230. https://doi.org/10.1016/j.bioactmat.2023.08.007
Ványolós A, Dékány M, Kovács B, et al. Gymnopeptides A and B, cyclic octadecapeptides from the mushroom Gymnopus fusipes. Org Lett. 2016;18(11):2688. https://doi.org/10.1021/acs.orglett.6b01158
Lee J, Curanno JN, Carroll PJ, et al. Didemnins, tamandarins and related natural products. Nat Prod Rep. 2012;29(3):404-424. https://doi.org/10.1039/c2np00065b
Boudreau PD, Byrum T, Liu WT, et al. Viequeamide A, a cytotoxic member of the kulolide superfamily of cyclic depsipeptides from a marine button cyanobacterium. J Nat Prod. 2012;75(9):1560-1570. https://doi.org/10.1021/np300321b
Zasloff M. Antimicrobial peptides of multicellular organisms. Nature. 2002;415:389–395. https://doi.org/10.1038/415389a
Camilio KA, Berge G, Ravuri CS, et al. Complete regression and systemic protective immune responses obtained in B16 melanomas after treatment with LTX-315. Cancer Immunol Immunother. 2014;63(6):601-613. https://doi.org/10.1007/s00262-014-1540-0
Chen CH, Lu TK. Development and challenges of antimicrobial peptides for therapeutic applications. Antibiotics. 2020;9:24. https://doi.org/10.3390/antibiotics9010024
Xie M, Liu D, Yang Y. Anti-cancer peptides: classification, mechanism of action, reconstruction and modification. Open Biol. 2020;10:200004. https://doi.org/10.1098/rsob.200004
Eike LM, Yang N, Rekdal O, et al. The oncolytic peptide LTX-315 induces cell death and DAMP release by mitochondria distortion in human melanoma cells. Oncotarget. 2015;6:34910-34923. https://doi.org/10.18632/oncotarget.5308
Zhou H, Forveille S, Sauvat A, et al. The oncolytic peptide LTX-315 triggers immunogenic cell death. Cell Death Dis. 2016;7:e2134. http://doi.org/10.1038/cddis.2016.47
Yamazaki T, Pitt JM, Vétizou M, et al. The oncolytic peptide LTX-315 overcomes resistance of cancers to immunotherapy with CTLA4 checkpoint blockade. Cell Death Differ. 2016;1:12. http://doi.org/10.1038/cdd.2016.35
Haug BE, Camilio KA, Eliassen LT, et al. Discovery of a 9-mer cationic peptide (LTX-315) as a potential first in class oncolytic peptide. J Med Chem. 2016;59:2918-2927. http://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.5b02025
Furukawa N, Yang W, Chao A, et al. Chemokine-derived oncolytic peptide induces immunogenic cancer cell death and significantly suppresses tumor growth. Res Sq. 2023;3:rs.3.rs-3335225. http://doi.org/10.21203/rs.3.rs-3335225/v1
O'Connell KM, Hodgkinson JT, Sore HF, et al. Combating multidrug-resistant bacteria: current strategies for the discovery of novel antibacterials. Angew Chem Int Ed Engl. 2013;4;52(41):10706-10733. http://doi.org/10.1002/anie.201209979
David JM, Rajasekaran AK. Gramicidin A: a new mission for an old antibiotic. J Kidney Cancer VHL. 2015;2(1):15-24. http://doi.org/10.15586/jkcvhl.2015.21
Mogi T, Kita K. Gramicidin S and polymyxins: the revival of cationic cyclic peptide antibiotics. Cell Mol Life Sci. 2009;66:3821-3826. https://doi.org/10.1007/s00018-009-0129-9
Galluzzi L, Humeau J, Buqué A, et al. (2020). Immunostimulation with chemotherapy in the era of immune checkpoint inhibitors. Nat Rev Clin Oncol. 2020;17(12):725-741. https://doi.org/10.1038/s41571-020-0413-z
Sveinbjørnsson B, Camilio KA, Haug BE, et al. LTX-315: a first-in-class oncolytic peptide that reprograms the tumor microenvironment. Future Med Chem. 2017;9(12):1339-1344. https://doi.org/10.4155/fmc-2017-0088
Li XQ, Yamazaki T, He T, et.al. LTX-315 triggers anticancer immunity by inducing MyD88-dependent maturation of dendritic cells. Front Immunol. 2024;15:1332922. https://doi.org/10.3389/fimmu.2024.1332922
Zhou J, Wang G, Chen Y, et al. Immunogenic cell death in cancer therapy: present and emerging inducers. J Cell Mol Med. 2019;23(8):4854. https://doi.org/10.1111/jcmm.14356
Tornesello AL, Borrelli A, Buonaguro L, et al. Antimicrobial peptides as anticancer agents: functional properties and biological activities. Molecules 2020;25:2850. https://doi.org/10.3390/molecules25122850
Berge G, Eliassen LT, Camilio KA, et al. Therapeutic vaccination against a murine lymphoma by intratumoral injection of a cationic anticancer peptide. Cancer Immunol Immunother. 2010;59:1285-1294. https://doi.org/10.1007/s00262-010-0857-6
Ji SY, Lee H, Hwangbo H, et al. A novel peptide oligomer of bacitracin induces M1 macrophage polarization by facilitating Ca2+ influx. Nutrients. 2020;12:1603. https://doi.org/10.3390/nu12061603
Yang B, Good D, Mosaiab T, et al. Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Res Int. 2020;2020:8349712. https://doi.org/10.1155/2020/8349712
Li Y, Bionda N, Yongye A, et al. Dissociation of antimicrobial and hemolytic activities of gramicidin S through N-methylation modification. ChemMedChem. 2013;8(11):1865-1872. https://doi.org/10.1002/cmdc.201300232
Moual HL, Thomassin J-L, Brannon JR. Antimicrobial peptides as an alternative approach to treat bacterial infections. J Clin Cell Immunol. 2013:S13. https://doi.org/10.4172/2155-9899.S13-004
Tripathi AK, Vishwanatha JK. Role of anti-cancer peptides as immunomodulatory agents: potential and design strategy. Pharmaceutics. 2022;14(12):2686. https://doi.org/10.3390/pharmaceutics14122686
He S, Deber CM. Interaction of designed cationic antimicrobial peptides with the outer membrane of gram-negative bacteria. Sci Rep. 2024;14:1894. https://doi.org/10.1038/s41598-024-51716-1
Hadianamrei R, Tomeh MA, Brown S, et al. Rationally designed short cationic alpha-helical peptides with selective anticancer activity. J Colloid Interface Sci. 2022;607:488-501. https://doi.org/10.1016/j.jcis.2021.08.200
Wang L, Wang N, Zhang W, et al. Therapeutic peptides: current applications and future directions. Signal Transduct Target Ther. 2022;7(1):48. https://doi.org/10.1038/s41392-022-00904-4
Babii O, Afonin S, Schober T, et al. Peptide drugs for photopharmacology: how much of a safety advantage can be gained by photocontrol? Future Drug Discovery. 2020;2(6):1-14. https://doi.org/10.4155/fdd-2019-0033
Komarov IV, Tolstanova G, Kuznietsova H, et al. Towards in vivo photomediated delivery of anticancer peptides: Insights from pharmacokinetic and-dynamic data. J Photochem Photobiol B. 2022;233:112479. https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2022.112479
Dougherty TJ, Kaufman JE, Goldfarb A, et al. Photoradiation therapy for the treatment of malignant tumors. Cancer Res. 1978;38:2628-2635. PMID: 667856
Wilson BC, Patterson MS. The physics, biophysics and technology of photodynamic therapy. Phys Med Biol. 2008;53(9): R61-R109. https://doi.org/10.1088/0031-9155/53/9/R01
Lerch, MM, Hansen, MJ, van Dam, GM, et al. Emerging targets in photopharmacology. Angew Chem Int Ed. 2016;55:10978-10999. https://doi.org/10.1002/anie.201601931
Schoenberger M, Damijonaitis A, Zhang Z, et al. Development of a new photochromic ion channel blocker via azologization of fomocaine. ACS Chem. Neurosci. 2014;5(7):514-518. https://doi.org/10.1021/cn500070w.
Borowiak M, Nahaboo W, Reynders M, et al. Photoswitchable inhibitors of microtubule dynamics optically control mitosis and cell death. Cell. 2015;162(2):403-411. https://doi.org/10.1016/j.cell.2015.06.049
Afonin S, Babii O, Komarov I, et al.; Karlsruher Institut fur Technologie. Peptidomimetics possessing photocontrolled biological activity. US patent 9.481,712 B2. November 1. 2016.
Babii O, Afonin S, Berditschet M, et al. Controlling biological activity with light: diarylethene-containing cyclic peptidomimetics. Angew Chem Int Ed. 2014;53:3392-3395. https://doi.org/10.1002/anie.201310019
Wipf Р, Skoda EM, Mann. The practice of medicinal chemistry (Fourth Edition). Conformational Restriction and Steric Hindrance in Medicinal Chemistry. 2015;11:279-299. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-417205-0.00011-0
Afonin S, Babii O, Reuter A, et al. Light-controllable dithienylethene-modified cyclic peptides: Photoswitching the in vivo toxicity in zebrafish embryos. Beilstein J Org Chem. 2020;16:39-49. https://doi.org/10.3762/bjoc.16.6
Horbatok K, Makhnii T, Kosach V, et al. In vitro and in vivo evaluation of photocontrolled biologically active compounds - potential drug candidates for cancer photopharmacology. J. Vis Exp. 2023;199:e64902. https://doi.org/10.3791/64902
Komarov IV, Tolstanova G, Kuznietsova H. et.al. Towards in vivo photomediated delivery of anticancer peptides: Insights from pharmacokinetic and -dynamic data. J Photochem Photobiol. 2022; 233. https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2022.112479
Spice JF, Marabelle A, Baurain J-F, et.al. A phase I/II study of the oncolytic peptide LTX-315 combined with checkpoint inhibition generates de novo T-cell responses and clinical benefit in patients with advanced solid tumors. J Clin Oncol. 2018;36(15_suppl):3094-3094. https://doi.org/10.1200/JCO.2018.36.15_suppl.3094
Camilio KA, Wang MYu, Mauseth B, et al. Combining the oncolytic peptide LTX-315 with doxorubicin demonstrates therapeutic potential in a triple-negative breast cancer model. Breast Cancer Res. 2019;21(1):9. https://doi.org/10.1186/s13058-018-1092-x
Jin H, Zhao G, Hu J, et al. Melittin-containing hybrid peptide hydrogels for enhanced photothermal therapy of glioblastoma. ACS Appl Mater Interfaces. 2017;9(31):25755-25766. https://doi.org/10.1021/acsami.7b06431
Lu S, Zhao F, Zhang Q, Chen P. Therapeutic peptide amphiphile as a drug carrier with ATP-triggered release for synergistic effect, improved therapeutic index, and penetration of 3D cancer cell spheroids. Int J Mol Sci. 2018;19(9):2773. https://doi.org/10.3390/ijms19092773
Li J, Zhang P, Zhou M, et al. Trauma-responsive scaffold synchronizing oncolysis immunization and inflammation alleviation for post-operative suppression of cancer metastasis. ACS Nano. 2022;16:6064-6079. https://doi.org/10.1021/acsnano.1c11562
Bonaventura P, Shekarian T, Alcazer V, at al. Cold tumors: a therapeutic challenge for immunotherapy. Front Immunol. 2019;10:168. https://doi.org/10.3389/fimmu.2019.00168
Marabelle A, Baurainet JF, Awada A, et al. A Phase I study of the oncolytic peptide LTX-315 generates de novo T-cell responses and clinical benefit in patients with advanced melanoma. Cancer Res. 2019;79(13_Suppl):CT069. https://doi.org/10.1158/1538-7445.AM2019-CT069
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2024 Експериментальна онкологія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
