ЧУТЛИВІСТЬ СКЕЛЕТНИХ М’ЯЗІВ ДО ВИСНАЖЕННЯ, ІНДУКОВАНОГО УРОТЕЛІАЛЬНОЮ КАРЦИНОМОЮ
DOI:
https://doi.org/10.15407/exp-oncology.2023.01.107Ключові слова:
гістологія, уротеліальна карцинома, поперечний переріз м’язових волокон, міонуклеарний домен, відкладення колагенуАнотація
Стан питання: Виснаження скелетних м’язів є загальною фенотиповою рисою кількох різновидів раку та асоціюється з функціональними порушеннями, ускладненням дихання і загальним виснаженням. Нез’ясованим лишається питання щодо особливостей цього процесу для різних типів м’язових волокон. Мета: Дослідити вплив індукованої у мишей уротеліальної карциноми на гістоморфометричні параметри та відкладення колагену в різних скелетних м’язах. Матеріали та методи: Самцям мишей ICR (CD1) впродовж 12 тижнів додавали до питної води 0,05% N-бутил-N-(4-гідроксибутил) нітрозамін, після чого впродовж 8 тижнів давали питну воду без канцерогену (n = 8). В контролі (n = 5) мишам впродовж 20 тижнів давали питну воду без канцерогену. Досліджували передній великогомілковий, камбалоподібний та діафрагмальний м’язи. Зрізи м’язової тканини забарвлювали гематоксиліном-еозином для визначення площі поперечного перерізу міофібрил і розмірів міонуклеарного домену та пікросиріусом червоним для визначення відкладення колагену. Результати: Пренеопластичні та непластичні ураження розвивались у всіх мишей, які отримували канцероген. У них відзначали зменшення поперечного перерізу міофібрил переднього великогомілкового м’яза (p < 0,001), збільшення відкладення колагену (p = 0.017) та збільшення розмірів міонуклеарного домену (p = 0.031). Збільшення розмірів міонуклеарного домену відзначали також у діафрагмальному м’язі (p = 0.015). Висновки: У мишей з уротеліальною карциномою спостерігається виснаження переднього великогомілкового м’яза, що проявляється зменшенням поперечного перерізу міофібрил м’яза, підвищенням інфільтрації фібротичної тканини та збільшенням розмірів міонуклеарного домену. Останнє має місце також у діафрагмальному м’язі. Можна припустити, що більш сприйнятливими до індукованого розвитком пухлини виснаження є м’язові волокна з підвищеним рівнем гліколізу.
Посилання
Bray F, Ferlay J, Soerjomataram I, et al. Global cancer statistics 2018: GLOBOCAN estimates of incidence and mortality worldwide for 36 cancers in 185 countries. CA Cancer J Clin 2018; 68: 394–424. doi: 10.3322/caac.21492
Arnold M, Rutherford MJ, Bardot A, et al. Progress in cancer survival, mortality, and incidence in seven high-income countries 1995-2014 (ICBP SURVMARK-2): a population-based study. Lancet Oncol 2019; 20: 1493–1505. doi: 10.1016/S1470-2045(19)30456-5
Fearon KC. Cancer cachexia: developing multimodal therapy for a multidimensional problem. Eur J Cancer 2008; 44: 1124–1132. doi: 10.1016/j.ejca.2008.02.033
Argiles JM, Busquets S, Stemmler B, et al. Cancer cachexia: understanding the molecular basis. Nat Rev Cancer 2014; 14: 754–762. doi: 10.1038/nrc3829
Eley HL, Tisdale MJ. Skeletal muscle atrophy, a link between depression of protein synthesis and increase in degradation. J Biol Chem 2007; 282: 7087–7097. doi: 10.1074/jbc.M610378200
Toledo M, Busquets S, Sirisi S, et al. Cancer cachexia: physical activity and muscle force in tumour-bearing rats. Oncol Rep 2011; 25: 189–193
Bower JE. Cancer-related fatigue–mechanisms, risk factors, and treatments. Nat Rev Clin Oncol 2014; 11: 597–609. doi:10.1038/nrclinonc.2014.127
Biolo G, Cederholm T, Muscaritoli M. Muscle contractile and metabolic dysfunction is a common feature of sarcopenia of aging and chronic diseases: from sarcopenic obesity to cachexia. Clin Nutr 2014; 33: 737–748. doi:10.1016/j.clnu.2014.03.007
Hardee JP, Montalvo RN, Carson JA. Linking cancer cachexia-induced anabolic resistance to skeletal muscle oxidative metabolism. Oxid Med Cell Longev 2017; 2017: 8018197. doi: 10.1155/2017/8018197
Li YP, Chen Y, Li AS, et al. Hydrogen peroxide stimulates ubiquitin-conjugating activity and expression of genes for specific E2 and E3 proteins in skeletal muscle myotubes. Am J Physiol Cell Physiol 2003; 285: C806–C812. doi: 10.1152/ajpcell.00129.2003
Ott M, Gogvadze V, Orrenius S, et al. Mitochondria, oxidative stress and cell death. Apoptosis 2007; 12: 913–922. doi: 10.1007/s10495-007-0756-2
Yu Z, Li P, Zhang M, et al. Fiber type-specific nitric oxide protects oxidative myofibers against cachectic stimuli. PLoS One 2008; 3: e2086. doi:10.1371/journal.pone.0002086
Johns N, Hatakeyama S, Stephens NA, et al. Clinical classification of cancer cachexia: phenotypic correlates in human skeletal muscle. PLoS One 2014; 9: e83618. doi: 10.1371/journal.pone.0083618
Julienne CM, Dumas JF, Goupille C, et al. Cancer cachexia is associated with a decrease in skeletal muscle mitochondrial oxidative capacities without alteration of ATP production efficiency. J Cachexia Sarcopenia Muscle 2012; 3: 265–275. doi: 10.1007/s13539-012-0071-9
Acharyya S, Ladner KJ, Nelsen LL, et al. Cancer cachexia is regulated by selective targeting of skeletal muscle gene products. J Clin Invest 2004; 114: 370–378. doi: 10.1172/JCI20174
Hiroux C, Dalle S, Koppo K, et al. Voluntary exercise does not improve muscular properties or functional capacity during C26-induced cancer cachexia in mice. J Muscle Res Cell Motil 2021; 42: 169–181. doi: 10.1007/s10974-021-09599-6
Aulino P, Berardi E, Cardillo VM, et al. Molecular, cellular and physiological characterization of the cancer cachexia-inducing C26 colon carcinoma in mouse. BMC Cancer 2010; 10: 363. doi: 10.1186/1471-2407-10-363
Monitto CL, Berkowitz D, Lee KM, et al. Differential gene expression in a murine model of cancer cachexia. Am J Physiol Endocrinol Metab 2001; 281: E289–E297. doi:10.1152/ajpendo.2001.281.2.E289
Marin-Corral J, Fontes CC, Pascual-Guardia S, et al. Redox balance and carbonylated proteins in limb and heart muscles of cachectic rats. Antioxid Redox Signal 2010; 12: 365–380. doi: 10.1089/ars.2009.2818
Fearon KC, Glass DJ, Guttridge DC. Cancer cachexia: mediators, signaling, and metabolic pathways. Cell Metab 2012; 16: 153–166. doi: 10.1016/j.cmet.2012.06.011
Li P, Waters RE, Redfern SI, et al. Oxidative phenotype protects myofibers from pathological insults induced by chronic heart failure in mice. Am J Pathol 2007; 170: 599–608. doi: 10.2353/ajpath.2007.060505
Talmadge RJ, Roy RR. Electrophoretic separation of rat skeletal muscle myosin heavy-chain isoforms. J Appl Physiol (1985) 1993; 75: 2337–2340
Caiozzo VJ, Baker MJ, Baldwin KM. Novel transitions in MHC isoforms: separate and combined effects of thyroid hormone and mechanical unloading. J Appl Physiol (1985) 1998; 85: 2237–2248. doi: 10.1152/jappl.1998.85.6.2237
Vasconcelos-Nobrega C, Pinto-Leite R, Arantes-Rodrigues R, et al. In vivo and in vitro effects of RAD001 on bladder cancer. Urol Oncol 2013; 31: 1212–1221. doi: 10.1016/j.urolonc.2011.11.002
Ferreira R, Neuparth MJ, Nogueira-Ferreira R, et al. Exercise training impacts cardiac mitochondrial proteome remodeling in murine urothelial carcinoma. Int J Mol Sci 2018; 20. doi: 10.3390/ijms20010127
Oliveira PA, Vasconcelos-Nobrega C, Gil da Costa RM, et al. The N-butyl-N-4-hydroxybutyl nitrosamine mouse urinary bladder cancer model. Methods Mol Biol 2018; 1655: 155–167. doi: 10.1007/978-1-4939-7234-0_13
Oliveira PA, Gil da Costa RM, Vasconcelos-Nobrega C, et al. Challenges with in vitro and in vivo experimental models of urinary bladder cancer for novel drug discovery. Expert Opin Drug Discov 2016; 11: 599–607. doi: 10.1080/17460441.2016.1174690
Epstein JI, Amin MB, Reuter VR, et al. The World Health Organization/International Society of Urological Pathology consensus classification of urothelial (transitional cell) neoplasms of the urinary bladder. Bladder Consensus Conference Committee. Am J Surg Pathol 1998; 22: 1435–1448. doi: 10.1097/00000478-199812000-00001
Bovolini A, Garcia J, Andrade MA, et al. Relative contribution of fat diet and physical inactivity to the development of metabolic syndrome and non-alcoholic fat liver disease in Wistar rats. Physiol Behav 2020; 225: 113040. doi: 10.1016/j.physbeh.2020.113040
Fearon K, Strasser F, Anker SD, et al. Definition and classification of cancer cachexia: an international consensus. Lancet Oncol 2011; 12: 489–495. doi: 10.1016/S1470-2045(10)70218-7
McGregor RA, Cameron-Smith D, Poppitt SD. It is not just muscle mass: a review of muscle quality, composition and metabolism during ageing as determinants of muscle function and mobility in later life. Longev Healthspan 2014; 3: 9. doi: 10.1186/2046-2395-3-9
Roberts BM, Frye GS, Ahn B, et al. Cancer cachexia decreases specific force and accelerates fatigue in limb muscle. Biochem Biophys Res Commun 2013; 435: 488–492. doi: 10.1016/j.bbrc.2013.05.018
Roberts BM, Ahn B, Smuder AJ, et al. Diaphragm and ventilatory dysfunction during cancer cachexia. FASEB J 2013; 27: 2600–2610. doi: 10.1096/fj.12-222844
Murphy KT, Chee A, Trieu J, et al. Importance of functional and metabolic impairments in the characterization of the C-26 murine model of cancer cachexia. Dis Model Mech 2012; 5: 533–545. doi: 10.1242/dmm.008839
Gransee HM, Mantilla CB, Sieck GC. Respiratory muscle plasticity. Compr Physiol 2012; 2: 1441–1462. doi: 10.1002/cphy.c110050
Aversa Z, Costelli P, Muscaritoli M. Cancer-induced muscle wasting: latest findings in prevention and treatment. Ther Adv Med Oncol 2017; 9: 369–382. doi: 10.1177/1758834017698643
Delaney K, Kasprzycka P, Ciemerych MA, et al. The role of TGF-beta1 during skeletal muscle regeneration. Cell Biol Int 2017; 41: 706–715. doi: 10.1002/cbin.10725
Lieber RL, Ward SR. Cellular mechanisms of tissue fibrosis. 4. Structural and functional consequences of skeletal muscle fibrosis. Am J Physiol Cell Physiol 2013; 305: C241–C252. doi: 10.1152/ajpcell.00173.2013
Judge SM, Nosacka RL, Delitto D, et al. Skeletal muscle fibrosis in pancreatic cancer patients with respect to survival. JNCI Cancer Spectr 2018; 2: pky043. doi: 10.1093/jncics/pky043
Mann CJ, Perdiguero E, Kharraz Y, et al. Aberrant repair and fibrosis development in skeletal muscle. Skelet Muscle 2011; 1: 21. doi: 10.1186/2044-5040-1-21
Christov C, Chretien F, Abou-Khalil R, et al. Muscle satellite cells and endothelial cells: close neighbors and privileged partners. Mol Biol Cell 2007; 18: 1397–1409. doi: 10.1091/mbc.e06-08-0693
Pallafacchina G, Blaauw B, Schiaffino S. Role of satellite cells in muscle growth and maintenance of muscle mass. Nutr Metab Cardiovasc Dis 2013; 23 Suppl 1: S12–S18. doi: 10.1016/j.numecd.2012.02.002
Gibson MC, Schultz E. The distribution of satellite cells and their relationship to specific fiber types in soleus and extensor digitorum longus muscles. Anat Rec 1982; 202: 329–337. doi: 10.1002/ar.1092020305
Liu JX, Hoglund AS, Karlsson P, et al. Myonuclear domain size and myosin isoform expression in muscle fibres from mammals representing a 100,000-fold difference in body size. Exp Physiol 2009; 94: 117–129. doi: 10.1113/expphysiol.2008.043877
Dupont-Versteegden EE, Murphy RJ, Houle JD, et al. Activated satellite cells fail to restore myonuclear number in spinal cord transected and exercised rats. Am J Physiol 1999; 277: C589–C597. doi: 10.1152/ajpcell.1999.277.3.C589
Zhong H, Roy RR, Siengthai B, et al. Effects of inactivity on fiber size and myonuclear number in rat soleus muscle. J Appl Physiol (1985) 2005; 99: 1494–1499. doi: 10.1152/japplphysiol.00394.2005
Bruusgaard JC, Gundersen K. In vivo time-lapse microscopy reveals no loss of murine myonuclei during weeks of muscle atrophy. J Clin Invest 2008; 118: 1450–1457. doi: 10.1172/JCI34022
van Wessel T, de Haan A, van der Laarse WJ, et al. The muscle fiber type-fiber size paradox: hypertrophy or oxidative metabolism? Eur J Appl Physiol 2010; 110: 665–694. doi: 10.1007/s00421-010-1545-0
Wang Y, Pessin JE. Mechanisms for fiber-type specificity of skeletal muscle atrophy. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 2013; 16: 243–250. doi: 10.1097/MCO.0b013e328360272d
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2023 Експериментальна онкологія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
